Estabilidade da espuma da clara do ovo de codorna (Coturnix coturnix japonica) em função do conteúdo de clara, pH e concentração salina.

ISBN 978-85-85905-10-1

Área

Alimentos

Autores

Santos, D.O. (UESB) ; Coimbra, J.S. (UFV) ; Teixeira, C.R. (UFV) ; Santos, L.S. (UESB) ; Vieira, S.R. (UESB)

Resumo

Objetivou-se nesse trabalho avaliar a capacidade de expansão e estabilidade de espuma da clara do ovo de codorna (Coturnix coturnix japonica) em função da concentração de clara, pH e da concentração de NaCl, à temperatura ambiente 25 ºC (± 1 ºC). Todos os fatores envolvidos no estudo tiveram impacto (p < 0,05) sobre a estabilidade e expansão da espuma, exceto o pH para estabilidade. A expansão da espuma foi prejudicada pelo aumento excessivo tanto da concentração de clara quanto da concentração salina. A estabilidade da espuma aumentou com elevação do teor de clara e apresentou comportamentos diferentes com o aumento da concentração salina em todos os valores de pH estudados.

Palavras chaves

proteínas; propriedades funcionais; Coturnix coturnix japônic

Introdução

As espumas possuem uma grande variedade de aplicações na indústria alimentícia e estão distribuídas na forma de bolos, biscoitos, merengues, coberturas, suflês, sorvetes e bebidas (CAMPBELL E MOUGEOT, 1999). A estabilidade da espuma influencia no estabelecimento do tempo de vida de prateleira e a aparência de produtos alimentícios, onde deve ser estável quando sujeita a uma variedade de processos, como o aquecimento, mistura e corte (FOEGEDING et al., 2006). Muitos produtos que apresentam espuma da clara de ovo em sua formulação têm sua vida de prateleira reduzida em função da estabilidade da espuma (Wilde e Clark, 1996). Espumas são sistemas dispersos de duas fases distintas, onde a líquida circunda uma fase dispersa constituída de bolhas de ar. As proteínas podem agir como estabilizantes desse sistema, adsorvendo-se na interface ar-água, alterando as propriedades de superfícies. As bolhas de ar são separadas por uma fina camada de líquido, denominada lamela, formando uma interface gás-líquido de elevada proporção, resultando em um filme que previne a coalescência das bolhas de ar (HALLING, 1981). Para estabilizar a espuma, as propriedades requeridas das proteínas são diferentes das necessárias à sua formação. Sendo necessário obter uma película proteica impermeável ao ar, elástica, coesa e contínua em torno da bolha. Portanto, a proteína como surfactante, deve desempenhar duas funções fundamentais na formação de espuma: reduzir a tensão interfacial do líquido e formar um filme de estrutura contínua envolvendo as bolhas de gás (SGARBIERE, 1996). O presente estudo teve como objetivo determinar a estabilidade da espuma da clara do ovo de codorna em função da concentração de clara, pH e concentração de NaCl.

Material e métodos

A estabilidade das amostras foram avaliadas de acordo com WANNISKA e KINSELLA (1979). O principal componente foi um aparato utilizado para a produção de espuma, constituído de uma coluna de vidro (130 cm x 2,00 cm), graduada em milímetros. O ar utilizado na produção da espuma foi procedente de uma bomba, que penetra na coluna de vidro por meio de um disco poroso, localizado internamente na parte inferior da coluna. As amostras foram preparadas em diferentes concentrações de clara (1; 2; e 3 % m/v), no pH pré-definido (3,0; 6,2 e 10,0) e nas concentrações salinas (0; 0,05; 0,1; 0,2; 0,4; e 0,6 mol/L) de NaCl. As amostras foram agitadas durante 1 hora, em um dispositivo que simula um tanque agitador com rotação de 14 rpm, a 25 ºC. Um volume de 20 mL da amostra foi colocado na coluna a temperatura ambiente (25 ± 1 ºC). O ar foi insuflado por 1 minuto em um fluxo contínuo de 7,4 mL/min. A estabilidade foi determinada no tempo de meia vida da espuma de 5 minutos, e foi calculada de acordo segundo a equação (1). [(Vli – Vlt) ÷ (Vli – Vl0)] x 100 Equação (1) Onde, é o volume de líquido inicial, é o volume do líquido no tempo final de drenagem e é o volume de líquido no tempo inicial de drenagem. Os experimentos foram dispostos no delineamento inteiramente casualizado em esquema fatorial com três valores de pH, seis concentrações de sal e três concentrações de clara, constituído de 54 tratamentos e duas repetições. A confiabilidade da equação do modelo polinomial obtido foi avaliada utilizando o coeficiente de determinação R2, o resultado das análises de variância (ANOVA) e o nível de significância estatístico pelo teste de Fisher (F, p<0,05). Os níveis de significância dos coeficientes da regressão foram obtidos pelo teste t de Student (p<0,05).

Resultado e discussão

Os dados de estabilidade da espuma da clara do ovo de codorna, em função da concentração de clara, pH e concentração de NaCl estão apresentados na Tabela 1. Os dados de estabilidade da espuma variaram (P<0,05) em função da concentração de clara e sal, com interação significativa entre os níveis de pH e concentração de sal; concentração de clara e pH; e concentração de clara e sal. Fatores, como pH, concentração de clara e de sal, afetam as propriedades físicas e as interações entre as proteínas e, por sua vez, alteram as propriedades funcionais (MWASARU, et al., 2000; LAWAL, 2004). CHERRY E MCWATTERS (1981) relataram que a carga da proteína influencia na sua adsorção na interfase ar-água, e TOWNSEND (1983) verificou que a densidade de carga, a hidrofibicidade e a viscosidade são os principais fatores que afetam a estabilidade das espumas. De forma geral, para todos os valores de pH analisados a estabilidade da espuma aumentou com a elevação da concentração de clara (Tabela 1). O aumento da estabilidade da espuma com a elevação da concentração de proteína é resultado da formação de espuma mais forte. Um modelo polinomial, Eq. (2), foi usado para ajuste dos dados de Estabilidade da espuma (ES) da clara do ovo de codorna: Onde, Cc é o conteúdo protéico da clara (%), Cs é a concentração de NaCl (mol/L), pH e o valor de pH e a – f são os coeficientes da equação estimada. A Tabela 2 apresenta as estimativas dos coeficientes para equações 2. O modelo proposto pelas Equação 2 foram significativos (P < 0,0001) para explicar a estabilidade e expansão da clara do ovo de codorna em função do valor de pH; conteúdo de clara e concentração de sal, apresentando um valor de R2 acima de 0,5 e 0,6, respectivamente.

Conclusões

Uma série de fatores, isolados ou combinados, podem influenciar nas características espumante do albúmen. O maior valor de estabilidade (41 %) foi apresentada na concentração de 2 % de clara em pH 10,0 a 0,4 mol/L de NaCl e no pH 3,0 a 0,6 mol/L de NaCl. A estabilidade da espuma aumentou com a elevação do conteúdo proteico da clara e apresentou comportamentos diferentes com aumento da concentração salina em todos os valores de pH estudados.

Agradecimentos

Referências

ADEBOWALE, K. O.; LAWAL, O. S. Foaming, gelation and electrophoretic characteristics of mucuna bean (Mucuna pruriens) protein concentrates. Food Chem., v. 83, p. 237-246, 2003.
ARAÚJO, J. M. A. Química de alimentos: teoria e prática. 3.ed. Viçosa: UFV. p. 478, 2004.
BELITZ, H. D; GROSCH, W. Química de los alimentos. 2º ed. Zaragoza: E. Acribia. 1087, 1997.
BRITTEN, M.; LAVOIE, L. Foaming properties of proteins as affected by concentration. J. Food Sci., v. 57, p. 1219-1222, 1992.
CAMPBELL, G. M.; MOUGEOT, E. Creation and characterisation of aerated food products. Trends Food Sci. Techonol. v. 10, p. 283-286, 1999.
CHEFTEL, J. C.; CUQ, J. L.; LORIENT, D. Proteínas alimentarias. Zaragoza: Editorial Acribia. p. 346, 1989.
CHERRY. J. P.; MCWAAERS, K. H. Whippability and aeration. Protein Functionality in Foods. J. P. Cherry. ed. Am. Chem. Soc. Washington, Dc, 1981.
FOEGEDING, E. A.; LUCK, P. J.; DAVIS, J. P. Factors determining the physical properties of protein foams. Food Hydrocolloids, v. 20, n. 2–3, p. 284-292, 2006.
HALLING, P. J. Protein-stabilized foams and emulsions. Crit. Rev. in Food Sci. end Nutr., Boca Raton: CRC Press, v. 157, n. 2, p. 155-203, 1981.
KINSELLA, J. E. Funcional properties in foods: a survey. Crit. Rev. in Food Sci. and Nutr., v.7, n. 3, p.219-280, 1976.
LAWAL, O. S. Functionality of African locust bean (Parkia biglobossa) protein isolate: effects of pH, ionic strength and various protein concentrations. Food Chem., v. 86, p. 345-355, 2004.
LAWAL, O.S.; Adebowale, K.O.; Ogunsanwo, B.M.; Sosanwo, O.A.; Bankole, S.A. On the functional properties of globulin and albumin protein fractions and flours of African locust bean (Parkia biglobossa). Food Chem., v. 92, p. 681-691, 2005.
MWASARU, M. A.; MUHAMMED, K.; BAKAR, F.; CHEMAN, Y. B. Influence of altered solvent environment on the functionality of pigeon pea (Cajanus cajan) and cowpea (Vegna ungviculata) protein isolates. Food Chem., v. 71, p. 157-165, 2000.
NUNES, M. C. Propriedades Funcionais das proteínas. In: Castro, A. G. A química e a reologia no processamento dos alimentos. Lisboa: Ciência e Técnica. p. 295, 2003.
PATINO, J.M.R.; DELGADO, M.D.N.; FERNÁNDEZ, J.A.L. Stability and mechanical strength of aqueous foams containing food proteins. Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Eng. Aspects, v. 99 p. 65-78, 1995.
RAIKOS, V.; CAMPBELL, L.; EUSTON, S. R. Effects of sucrose and sodium chloride on foaming properties of egg white proteins. Food Res. Intern., v. 40 p.347-355, 2007.
RAYMUNDO, A.; EMPIA, J.; SOUSA, I. Method to evaluate foaming performance. J. of Food Eng., v. 36, p. 445-452, 1998.
SAS INSTITUTE, INC. 1999. SAS/STAT User’s Guide Release 6.03, Cary, NC.
SGARBIERI, V. C. Proteínas em alimentos protéicos. 1.ed. São Paulo: Varela, p 517, 1996.
TOWNSEND, A. A.; NAKAI, S. Relationships between hydrophobicity and foaming characteristics of food proteins. J. Food Sci., v. 48, p. 588-594, 1983.
WANNISKA, R.D.; KINSELLA, J.E. Foaming properties of proteins: evaluation of a column aeration apparatus using ovalbumin. J. Food Sci., v. 44, p. 1398-1411, 1979.
WILDE, P. J.; CLARK, D. C. Foam formation and stability. In: HALL, G.M. Methods of testing protein functionality. 1. ed. London: Chapman e Hall. p.76-109, 1996.
ZHANG, Z.; DALGLEISH, D.G.; GOFF, H.D. Effect of pH and ionic strength on competitive protein adsorption to air/water interfaces in aqueous foams made with mixed milk proteins. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces. v. 34, p. 113-121, 2004.

Patrocinadores

CNPQ CAPES CRQ15 PROEX ALLCROM

Apoio

Natal Convention Bureau Instituto de Química IFRN UFERSA UFRN

Realização

ABQ