ÁREA: Iniciação Científica
TÍTULO: APLICAÇÃO DA ENZIMA PEROXIDASE NA DEGRADAÇÃO DE CORANTES TÊXTEIS
AUTORES: LIMA, C.C. (CESI/UEMA) ; LUDENA DE, J.E. (CESI/UEMA) ; ORLANDA, J.F.F. (CESI/UEMA)
RESUMO: A crescente utilização de enzimas, nos tratamentos de poluentes específicos, e recentes avanços biotecnológicos têm possibilitado a produção de enzimas mais baratas e facilmente disponíveis através de melhores procedimentos de isolamento e purificação. Assim, o presente trabalho teve como objetivo avaliar a possível aplicação da enzima peroxidase extraída da acerola na degradação enzimática do corante alaranjado de metila. Os resultados mostraram que a melhor extração da enzima peroxidase presente no frutos de acerola foi em pH 5,0 a temperatura de 4 °C. Os ensaios de degradação enzimática promoveu descoloração de 78% da concentração inicial do corante alaranjado de metila em meio aquoso.
PALAVRAS CHAVES: peroxidase, degradação enzimática, alaranjado de metila
INTRODUÇÃO: Nas últimas décadas, o aumento populacional e o conseqüente aumento das atividades industriais vêm contribuindo para o agravamento dos problemas ambientais, principalmente com respeito à preservação das águas superficiais e subterrâneas [Tirburtis et al., 2004]. Os efluentes têxteis caracterizam-se por serem altamente coloridos, devido à presença de corantes que não se fixam na fibra durante o processo de tingimento [O’neill et al., 1999]. Além do aspecto indesejável da cor, muitos corantes são nocivos ao homem e ao meio ambiente. As principais técnicas disponíveis para descoloração das águas contaminadas com corantes envolvem os processos de adsorção, precipitação, degradação química, eletroquímica e fotoquímica, biodegradação, entre outros. A crescente utilização de enzimas, nos tratamentos de poluentes específicos, e recentes avanços biotecnológicos têm possibilitado a produção de enzimas mais baratas e facilmente disponíveis através de melhores procedimentos de isolamento e purificação. Assim, o presente trabalho teve como objetivo avaliar a possível aplicação da enzima peroxidase extraída da acerola na degradação enzimática do corante alaranjado de metila.
MATERIAL E MÉTODOS: As amostras de acerola foram coletadas em feiras livres na cidade de Imperatriz (MA), em diferentes estágios de maturação. Após a coleta, os melhores frutos foram separados, lavados em água corrente e água destilada. Em seguida, a polpa foi separada, armazenadas em frascos de vidro envolvidos com papel alumínio e mantidos sob refrigeração até o momento das análises. Para obtenção do extrato bruto (fonte de peroxidase), uma massa de 25 g da amostra de fruta foi picado em pequenas fatias e homogeneizado em um liquidificador com 100 mL de tampão fosfato 0,1 mol L-1 (pH 5,0). Em seguida, esse material será filtrado e centrifugado (18000 rpm) a 4 °C durante 5 minutos e o sobrenadante (fonte enzimática) foi armazenada em refrigerador a 4 °C. A atividade de peroxidase foi determinada usando-se o substrato guaiacol e peróxido de hidrogênio, como descrito por Khan & Robinson (1994) com modificações. O experimento de degradação enzimática do corante alaranjado de metila em meio aquoso foi realizado variando o pH, concentração de enzima, concentração de corante, quantidade de H2O2 e temperatura, a fim de determinar as condições ótimas para remoção do corante e tempo de contato, conforme procedimento descrito por Mohan et al. (2005). O acompanhamento da descoloração foi realizada utilizado um espectrofotômetro Femto 800 XI com. leituras de absorbância no comprimento de onda maior absorção de energia e o cálculo para determinar a porcentagem de remoção de cor para remoção do corante.
RESULTADOS E DISCUSSÃO: Os resultados mostraram que a melhor extração da enzima peroxidase presente no frutos de acerola foi em pH 5,0 a temperatura de 4 °C. O estudo do tratamento térmico dos extratos concentrados nas temperaturas de 30 a 70 °C durante o período de 0, 1, 2, 3, 4, 6, 8 e 10 minutos, permitiu verificar que a atividade enzimática não foi eficiente para a inativação da POD, observando-se máxima inativação (80%) da atividade de peroxidase, após 10 minutos de tratamento. A resistência ao aumento da temperatura e a facilidade de obtenção das enzimas presentes nos frutos de acerola, permitem a sua utilização em biosensores enzimáticos para detecção de compostos de interesse industrial. Os ensaios de degradação enzimática mostraram que ocorreu descoloração de 78% da concentração inicial do corante alaranjado de metila.
CONCLUSÕES: Estes resultados mostraram que a utilização de enzimas extraídas do fruto de acerola pode ser uma alternativa promissora em processo de despoluição ambiental.
AGRADECIMENTOS: FAPEMA, UEMA
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICA: MOHAN, S.V.; PRASAD, K.K.; RAO, N.C.; SARMA P.N. Chemosphere, V. 58, p. 1097 – 1105, 2005.
O’Neill, C.; Hawkes, F.R.; Hawkes, D.L., Lourenco, N.D.; Pinheiro, H.M.;Delee, W.; J. Chem. Technol. Biotechnol. 1999, 74, 1009.
Tiburtius, E. L.; Zamora, P. P.;Leal, E. S. Quim. Nova, 27 (3), 441-446, 2004.
